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胃酸分泌过程中囊泡定向转运的分子机制研究
中文名称: 胃酸分泌过程中囊泡定向转运的分子机制研究
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论文编号: 3767704收藏本论文】【我的收藏】【我要投稿
英文名称: Molecular Mechanism of Polarized Vesicular Trafficking Underlying Gastric Acid Secretion
学位类型: 博士毕业论文
作者: 涉及隐私,隐去***  作者本人请参看权力声明>>
导师: 涉及隐私,隐去***
毕业学校: 涉及隐私,隐去***
专业: 细胞生物学
毕业年份: 涉及隐私,隐去***
关键字: 胃酸分泌 胃壁细胞 囊泡转运 胃酸 囊泡 定向 分子
简介目录: 点击此处 免费索取本论文简介和目录>>
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论文简介:胞吐是细胞的一项重要生理活动,它参与了细胞生长与极化、细胞通讯、细胞外被和细胞外基质的形成、受精过程及免疫反应等诸多重要生理过程,因而胞吐调节机制受到人们的关注。对神经递质释放的分子机制的研究表明:SM(Sec1/Munc18)蛋白通过调节可溶性 N - 乙基马来酰亚胺敏感因子附着蛋白受体(SNARE)复合物的组装达到调节膜融合,进而调节胞吐的作用。 胃壁细胞是一种极化的泌酸上皮细胞,胞质内充满富含H<'+>,K<'+>-ATPase的管状囊泡。在受到内分泌、旁分泌及神经分泌的刺激时,激活了cAMP - 依赖的蛋白激酶级联反应,进而引起管状囊泡之间的融合(同型融合)及管状囊泡向顶膜移动,并与顶膜融合(异型融合),使微绒毛向腺腔内急剧伸长,大大增加了顶膜面积,为最大限度地容纳质子泵奠定了基础。同时,原管状囊泡膜上的H<'+>,K<'+>-ATPase 也随之转移到质膜,将H<'+>运送至胞外并释放内因子(intrinsic factor)。由于胃壁细胞极化明显并在激活时发生了显著的囊泡转运和膜融合反应,其形态学变化特征有助于生物光子学研究,同时还可以较容易地得到生物化学研究应用所需的大量细胞,因而胃酸分泌过程成为研究cAMP介导的SNARE复合体组装及细胞骨架动力学的极佳模式系统。 在调节壁细胞分泌的磷酸化蛋白质组学的研究中,发现 CDK5和Munc18b是壁细胞内cAMP - 依赖的胃酸分泌过程所必需的蛋白。体外的生化实验显示Munc18b N- 端156个氨基酸序列可与 syntaxin(Stx)的四个同源物Stxs 1-4 以相同强度结合,而C-端的54个氨基酸序列特异性地与Stx3结合;特别是当Munc18b的 Thr 572被CDK5磷酸化后,Munc18b-Stx3的相互作用大大降低了,但同时却促进了Munc18b-Stx3-SNAP25三元复合物的形成,进而导致了功能性的Munc18b-Stx3-SNAP25-VAMP2膜融合机器的组装:体内实验也证明CDK5是介导的Munc18b磷酸化是SNARE复合物形成所必需的。据此,我们提出了调节性胞吐中一个新的膜融合调节机制:CDK5磷酸化Munc18b调节了SNARE复合物的形成,进而调控了囊泡停泊与融合。 Ezrin是连接细胞膜与细胞骨架的ERM蛋白家族的一员,它含有两个很重要的结构域N-ERMAD和C-ERMAD,通常情况下,ezrin的N-ERMAD结构域被自身或其它分子的C-ERMAD结构域所结合而处于失活状态。Ezrin参与了上皮细胞的极化、质膜蛋白的定位及功能的调节,在壁细胞中主要定位于顶膜囊泡,参与了管状囊泡向顶膜的转运,但其机制目前仍不清楚。由于Stx3是一种定位在上皮细胞顶膜的整合膜蛋白,参与了囊泡与顶膜的融合及上皮细胞的极化,因此推测Stx3和Ezrin之间可能存在某种相互作用,共同促进了壁细胞激活时管状囊泡向顶膜的转运。体外生化实验证实了Stx3与ezrin存在相互作用,并进一步Map出Stx3的Habc结构域和ezrin的N- 端N-ERMAD结构域介导了Stx3-ezrin相互作用。这种相互作用受到了ezrin的磷酸化状态的调节:Stx3特异性地与模拟Ser 66磷酸化的ezrin<'S66D>相互作用,而不与野生型ezrin<'wt>结合,提示Ser66磷酸化可能改变了Ezrin分子N端的构象。利用原子力显微镜,对Ezrin进行了单分子形态研究,我们的结果揭示:Ser66磷酸化开启了Ezrin分子,使整个分子更为伸展,从而使Stx3-ezrin复合物形成。研究说明了壁细胞酸分泌过程中Ezrin调控管状囊泡定向转运的重要性。
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